Damit aromatische Systeme erkannt werden können, müssen auch welche vorhanden sein, dies ist damit auch der Grund dessen.
Hier bietet sich das Ausschlussverfahren an

Die Basen der Nukleotide sind aromatisch: Dies ist korrekt, bezieht sich jedoch auf Nukleinsäuren (DNA und RNA) und nicht auf Proteine, und ist daher nicht relevant für die Frage.
Die meisten Kohlenhydrate bilden wie Benzol Sechsringe aus und liegen in Proteinen dicht gepackt vor: Diese Aussage ist irreführend. Während einige Kohlenhydrate tatsächlich ringförmige Strukturen bilden, sind sie nicht der Grund, warum spektroskopische Methoden zur Bestimmung von Proteinmengen eingesetzt werden. Zudem sind Kohlenhydrate nicht integraler Bestandteil der Primärstruktur von Proteinen, wodurch dies ebenfalls nicht relevant für die Frage ist.
Somit bleibt nurnoch eine Frage übrig:
Einige Aminosäuren enthalten aromatische Seitenketten: Diese Eigenschaft macht es möglich, Proteinmengen durch spektroskopische Methoden zu bestimmen. Aminosäuren wie Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan besitzen aromatische Seitenketten, die spektroskopisch detektierbar sind, insbesondere im UV-Bereich.
Das Innere der meisten Proteine ist lipophil: Diese Aussage trifft zwar zu, aber sie erklärt nicht, warum spektroskopische Methoden, die auf aromatische Systeme ansprechen, zur Bestimmung von Proteinmengen genutzt werden können.
Die Peptidbindung ist mesomeriestabilisiert: Während dies eine wichtige Eigenschaft der Peptidbindung ist, bezieht sich diese Stabilisierung nicht auf die aromatischen Systeme, die in spektroskopischen Methoden zur Proteinbestimmung genutzt werden.