Wir befassen uns mit einem Fall von Mucoviszidose, einer genetischen Erkrankung, die durch den Verlust von drei Nukleotiden in einem spezifischen Gen gekennzeichnet ist. Diese Mutation führt dazu, dass im codierten Protein das Aminosäure-Triplett für Isoleucin (Triplett 507) und Phenylalanin (Triplett 508) betroffen ist. Wir sollen erklären, warum durch diese Mutation lediglich das Phenylalanin508 im Protein fehlt.
Um dies zu verstehen, betrachten wir, wie Gene für Proteine codieren, was eine Mutation in diesem Prozess bewirken kann, und analysieren die gegebenen Antwortmöglichkeiten, um die korrekte herauszufinden.

Die genetische Information in einem Gen ist in Form von Nukleotid-Tripletts organisiert, wobei jedes Triplett für eine spezifische Aminosäure codiert. Eine Mutation, die zum Verlust von Nukleotiden führt, kann die Leseraster der DNA verändern und somit die Aminosäuresequenz des codierten Proteins beeinträchtigen. Im spezifischen Fall von Mucoviszidose verliert das Triplett 507 (codiert für Isoleucin) das dritte Nukleotid, und das Triplett 508 (codiert für Phenylalanin) verliert die ersten zwei Nukleotide.

Die korrekte Antwort ist: "Die ersten beiden Nukleotide aus Triplett 507 und das dritte Nukleotid aus Triplett 508 codieren für Isoleucin." Diese Erklärung deckt sich mit unserem Verständnis von Genetik und Proteinsynthese. Sie zeigt auf, wie trotz der Mutation das Isoleucin erhalten bleibt, während nur das Phenylalanin508 fehlt. Die anderen Antwortoptionen suggerieren Mechanismen, die in diesem Kontext nicht zutreffen, wie epigenetische Modifikationen oder Nukleotid-Insertionen an verschiedenen Stellen, die nicht direkt die Leserastermutation und ihre spezifische Kompensation erklären.

Diese Frage ist mittelschwer bis schwer, da sie nicht nur ein grundlegendes Verständnis der Genetik und der Proteinbiosynthese erfordert, sondern auch ein spezifisches Wissen über die Auswirkungen von Mutationen auf das Leseraster und die resultierenden Proteine.